Tanins du vin : des interactions avec les protéines de la salive à la sensation d'astringence

es tanins participent à la structure des vins rouges en bouche et notamment à la sensation d’astringence. Malgré son importance dans la dégustation des vins rouges, le mécanisme responsable de la perception de l’astringence reste encore mal connu. C’est pourquoi les chercheurs de l’INRA de l’unité mixte de recherches sciences pour l’œnologie (SPO) à Montpellier ont initié des recherches pour mieux comprendre les processus physico-chimiques et biologiques à l’origine de cette sensation. Ces recherches ont également impliqué des chercheurs travaillant au sein du centre des sciences du goût et de l’alimentation (CSGA) à Dijon, du synchrotron SOLEIL sur le plateau de Saclay en région Parisienne, ainsi que plusieurs équipes du CNRS (IBBMC, Orsay ; PMMH, Paris ; IGBMC, Illkirch ; LASIM, Lyon).

Au cours de leurs travaux, ces chercheurs se sont plus particulièrement intéressés aux interactions s’établissant entre les tanins et une famille particulière de protéines salivaires : les protéines riches en proline (PRP). Il apparaît que chez les mammifères la présence de ces protéines dans la salive dépend de la richesse en tanins des aliments qu’ils consomment. De plus, des études précédentes ont montré que les PRP ont une affinité pour les tanins supérieure aux autres protéines. Le rôle de ces protéines salivaires serait de lier et de piéger les tanins, afin de protéger l’organisme contre leurs effets antinutritionnels. En effet, les tanins sont capables d’interagir avec les enzymes digestives et de les inhiber.

 

Cet article scientifique est rédigé par Francis Canon (photo, chargé de recherche à l'INRA de Dijon) et Véronique Cheynier (directrice de recherche à l'INRA de Montpellier) pour Vitisphere.

Dernières découverte sur les complexes PRP?tanin

Les recherches réalisées ont permis de montrer que les PRP, qui présentent une conformation étendue (Boze et al, 2010), étaient capables de lier plusieurs tanins en même temps (Canon et al, 2009) en accord avec leur fonction de protection. Les séquences de résidus proline caractéristiques des PRP servent de point d’ancrage aux tanins (Pascal et al, 2009). La fixation de plusieurs tanins sur les PRP peut entrainer un repliement de ces protéines qui pourrait participer au piégeage des tanins (Canon et al, 2011). Dans des conditions de milieu similaires à celles de la salive, les complexes PRP•tanin vont ensuite s’agréger lorsqu’au moins 3 tanins sont fixés sur une protéine (Canon et al, 2013b). Le seuil d’agrégation observé est proche du seuil de perception de l’astringence, suggérant que ces agrégats pourraient se lier avec les protéines du film salivaire de la muqueuse buccale et conduire à la sensation d’astringence.

Ces travaux ont également permis de montrer que certains motifs de la structure chimique des tanins influent sur la force de l’interaction PRP•tanin (Canon et al, 2010). Plus récemment, les chercheurs impliqués ont mis au point une nouvelle technique basée sur le couplage du rayonnement synchrotron et de la spectrométrie de masse. Cette technique leur a permis d’identifier clairement pour la première fois l’un des sites d’interaction des tanins sur les PRP et pourrait servir à l’étude de nombreuses autres protéines. Ces travaux ont fait l’objet d’une publication dans la prestigieuse revue internationale de chimie Angewandte Chemie International Edition (Canon et al, 2013a).

Bibliographie

Boze H, Marlin T, Durand D, Pérez J, Vernhet A, Canon F, Sarni-Manchado P, Cheynier V, Cabane B (2010) Proline-rich salivary proteins have extended conformations. Biophys J 99: 656-665

Canon F, Ballivian R, Chirot F, Antoine R, Sarni-Manchado P, Lemoine Jrm, Dugourd P (2011) Folding of a Salivary Intrinsically Disordered Protein upon Binding to Tannins. J Am Chem Soc 133: 7847-7852

Canon F, Giuliani A, Paté F, Sarni-Manchado P (2010) Ability of a salivary intrinsically unstructured protein to bind different tannin targets revealed by mass spectrometry. Anal Bioanal Chem 398: 815-822

Canon F, Milosavljević A, van der Rest G, Réfrégiers M, Nahon L, Sarni-Manchado P, Cheynier Vr, Giuliani A (2013a) Photodissociation and Dissociative Photoionization Mass Spectrometry of Proteins and Noncovalent Protein-Ligand Complexes. Angewandte Chemie (International ed in English)

Canon F, Paté F, Cheynier V, Sarni-Manchado P, Giuliani A, Pérez J, Durand D, Li J, Cabane B (2013b) Aggregation of the Salivary Proline-Rich Protein IB5 in the Presence of the Tannin EgCG. Langmuir 29: 1926-1937

Canon F, Paté F, Meudec E, Marlin T, Cheynier V, Giuliani A, Sarni-Manchado P (2009) Characterization, stoichiometry and stability of salivary protein-tannin complexes by ESI-MS and ESI-MS/MS. Anal Bioanal Chem 395: 2535-2545

Pascal C, Paté F, Cheynier V, Delsuc M-A (2009) Study of the interactions between a proline-rich protein and a flavan-3-ol by NMR: Residual structures in the natively unfolded protein provides anchorage points for the ligands. Biopolymers 91: 745-756